Catalogue des recherches sur la conservation des biens culturels
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Ministère de la Culture et de la Communication
Etudes & Recherches  (etude_lrmh0109) Export PDF  
Déplaquage des marqueteries par des enzymes
  

Le principal objectif de cette étude était de mettre au point un essai mécanique fiable et reproductible permettant de quantifier la facilité de décollement d'un placage. Le principe de la mesure est de suivre le déplacement d'un clinquant métallique entre le placage et le support d'une éprouvette fixe. Le clinquant est fixé sur une partie mobile, montée sur rails et chargée avec une masse de 9 kg. Des capteurs de déplacement et une sonde température sont reliés à une centrale d'acquisition et à un ordinateur (logiciel Catman). Les premiers essais ont confirmé les résultats précédemment obtenus : l'influence de l'essence, l'efficacité des enzymes, l'importance du débit du placage. Outre l'étude de l'hydrolyse enzymatique des colles, ce montage peut permettre d'étudier la réversibilité des formulations de colles animales et améliorer les connaissances sur ces adhésifs.

Domaine d'application   ─ Restauration
Mot(s)-clé(s)   ─
Objet(s)   ─
Matériau(x)   ─
Durée   ─ 22 mois
Date de notification   ─ 23/08/01
Coût total   ─ 15245
Subvention MRT - C.P.   ─ 7622
Complément   ─ 7623
Source du complément  ─ Université Henri Poincaré de Nancy
Titre du rapport final   ─ Hydrolyse enzymatique des colles animales : application au déplaquage des marqueteries
Auteur(s)   ─ Marie-Christine TRIBOULOT
Date de remise   ─ 01/07/03
Nombre de pages   ─ 41
Statut   ─ interne
Support   ─ papier
Lieu de consultation   ─ Laboratoire de Recherche des Monuments Historiques
Centre de documentation
Adresse   ─ 29, rue de Paris
77420 Champs-sur-Marne
Téléphone   ─ 01 60 37 77 90
Courriel   ─ centredoc@lrmh.fr
Organisme demandeur  ─ Laboratoire de Recherche des Monuments Historiques (LRMH)
Resp. programme   ─ Emmanuel MAURIN
Organisme réalisateur   ─ Ecole Nationale Supérieure des Technologies et Industries du Bois (ENSTIB)
Resp. programme   ─ Marie-Christine TRIBOULOT